Основното разлика това в конкурентно инхибиране, на инхибитор се свързва директно с активното място на ензима. В неконкурентно инхибиране, на инхибитор се свързва с място на ензима, което НЕ е активният сайт.
Освен това, какво е конкурентно и неконкурентно инхибиране?
В конкурентно инхибиране, ан инхибитор молекулата е достатъчно подобна на субстрат, че може да се свърже с активното място на ензима, за да спре свързването му със субстрата. В неконкурентно инхибиране, ан инхибитор молекулата се свързва с ензима на място, различно от активното място (алостерично място).
Впоследствие въпросът е как можете да разберете дали инхибиторът е конкурентен или неконкурентен? Конкурентни срещу неконкурентни
- Ако инхибиторът е конкурентен, той ще намали скоростта на реакцията, когато няма много субстрат, но може да бъде "изпреварен" от много субстрат.
- Ако инхибиторът е неконкурентен, катализираната от ензим реакция никога няма да достигне нормалната си максимална скорост дори с много субстрат.
По същия начин, каква е разликата между неконкурентното инхибиране и алостеричното инхибиране?
А неконкурентен инхибитор инхибира действието на ензима, като се свързва с ензима някъде, различно от активното място. Ан алостеричен инхибитор се свързва с ензима, предизвиквайки го да приеме неактивна форма.
Конкурентно или неконкурентно е инхибирането на крайния продукт?
Често, на продукт на последната реакция в пътя инхибира ензима, който катализира първата реакция на пътя. Това се казва край- инхибиране на продукта и включва неконкурентни инхибитори.
